Une chaîne lourde d'immunoglobuline est l'un des quatre composants principaux d'un anticorps et se compose de 450 à 550 acides aminés. Tout immunoglobuline est produite par des cellules de plasma quand une réponse immunitaire est déclenchée dans le corps. Le nom immunoglobuline vient de la découverte qui ils se lient à des protéines globulaires dans les sérums qui contiennent un anticorps. Le terme «chaîne lourde» se réfère à la longueur de la séquence du polypeptide, qui peut être comparée à une chaîne légère d'immunoglobuline qui ne dispose que d'environ 200 acides aminés. Liaison de l'antigène est la fonction la plus importante d'une chaîne lourde des immunoglobulines, mais dans certains cas, cette première liaison n'offre pas une protection immunitaire ou une autre fonction avant que d'autres "fonctions effectrices», comme la fixation de l'antigène spécifique de compléments, se produire.
Lorsque la simple liaison d'un anticorps ne déclenche une réponse immunitaire à lui seul, il peut se lier à d'autres cellules pour augmenter l'activité biologique. Par exemple, les lymphocytes, les principaux "combattant" de cellules de l'organisme, les phagocytes, qui sont des cellules qui absorbent et éliminent les substances étrangères et les plaquettes dans le sang ont tous les sites récepteurs de l'immunoglobuline. Une autre fonction d'une chaîne lourde d'immunoglobuline est d'aider à lier l'immunoglobuline aux récepteurs des cellules appelées trophoblastes trouvent sur le placenta pendant la grossesse. Cette liaison permet à l'immunoglobuline de transférer à travers la barrière placentaire, ce qui entraîne anticorps transmis et hérité de l'immunité de la mère au nouveau-né. Fixation d'autres produits chimiques complète par immunoglobulines est responsable des activités telles que la lyse des cellules indésirables et la libération initié des produits chimiques secondaires.
Les sections spécifiques d'une chaîne lourde des immunoglobulines qui contiennent la majorité des sites de liaison d'antigène sont appelés fragments Fab. Une immunoglobuline est souvent fois décomposé en ses éléments de base avant que les fragments Fab peuvent être utilisés efficacement. Une enzyme, la papaïne, la casse de l'immunoglobuline au niveau de ses zones charnières, qui produit deux immunoglobulines chaînes lourdes identiques et deux chaînes légères d'immunoglobulines identiques. Un des fragments Fab qui se trouve seulement sur une chaîne lourde d'immunoglobuline est le fragment Fc Fab. Le fragment Fc Fab contient deux régions, en particulier connus comme H2 et H3, et une activité immunologique qui utilise ces sections dépendent de la répartition de la molécule d'immunoglobuline, car elle laisse H2 et H3 exposée sur les chaînes lourdes.
Immunoglobuline est souvent organisée par des chercheurs en cinq classes en fonction des différences facilement apparentes dans la séquence d'acides aminés sur la chaîne lourde. Les différences peuvent être détectées en dirigeant des anticorps à chaînes lourdes d'immunoglobulines et notant la réaction biologique ou l'absence de celui-ci. Certaines classes d'immunoglobulines communs comprennent la chaîne lourde gamma (IgG), MU chaîne lourde (IgM), et la chaîne lourde alpha (IgA).
Le pédoncule cérébelleux inférieur, et l'évidement latéral qu'il contient, peuvent échanger entrée bimodale et les signaux de sortie entre le cervelet et la moelle. Également parmi ses principales fibres nerveuses est le tractus spino-cérébelleuse, qui relaie les données proprioceptives de tout le corps - son positionnement par rapport à l'espace. Le cervelet, après avoir appris les exigences musculaires debout, par exemple, doit fonctionner automatiquement avec le bulbe d'ajuster en conséquence la respiration et la pression artérielle pour s'adapter à la position verticale
