L'ubiquitination
de protéines est un processus de régulation qui se produit dans une cellule de
dégrader des molécules de protéines. Durant le processus, les petites protéines
appelées ubiquitines se fixent aux molécules de protéines qui doivent être
dégradée. Ces molécules d'ubiquitine signalent effectivement la protéine à la
dégradation par un protéasome, ou dégrader des protéines. Il ya plusieurs
étapes dans l'ubiquitination de protéines, qui sont importants pour les
processus cellulaires normaux, les cellules ne cessent de créer et dégradantes
de nouvelles protéines en réponse aux changements environnementaux.
Tout d'abord, la molécule d'ubiquitine doit être activée afin de marquer d'autres protéines, une étape qui est accompli par l'enzyme ubiquitine activation, E1. Cette étape de l'ubiquitination des protéines est dépendant de l'énergie, ce qui signifie qu'elle nécessite la cellule de dépenser de l'énergie à travers l'adénosine triphosphate (ATP). E2, ou une enzyme de conjugaison de l'ubiquitine, est utilisé dans la deuxième étape du processus, où une autre réaction chimique connu comme un transthioesterification se produit. Une fois l'ubiquitine a passé ces deux étapes, il se lie à l'E3, ou protéine ligase d'ubiquitine-.
Il n'y a plus de 100 enzymes E3 dans les cellules humaines, dont chacun est spécifique pour une protéine, appelée substrat ou de la protéine cible. Comme il y a aussi de nombreuses molécules E2, les différentes combinaisons des trois principales enzymes permettent un niveau élevé de spécificité pour chaque substrat. Cela permet une cellule de surveiller attentivement les conditions intracellulaires et de rationaliser le processus de sélection des protéines pour la dégradation. L'enzyme E3 actif va se lier à la fois le substrat et la molécule d'ubiquitine, joignant les deux molécules, et l'exploitation de l'ubiquitination de protéines à travers la cellule.
Au moins trois ou quatre molécules d'ubiquitine sont généralement nécessaires pour signaler le substrat protéique d'être dégradé par le protéasome. En outre ubiquitination de protéines peut souvent être effectuée par la même E3 qui initie la première addition d'une molécule d'ubiquitine. Une fois le substrat a une chaîne d'ubiquitine suffisamment longue, le protéasome sera enveloppe et dégrader de nouveau dans les acides aminés, les blocs de construction des protéines plus grandes.
L'ubiquitination
de protéines n'est pas toujours le signal d'une molécule de la dégradation.
Molécules d'ubiquitine dirigent parfois un substrat de se déplacer vers une
autre partie de la cellule, tandis que d'autres fois, ils vont simplement
modifier sa fonction. Lorsque l'ubiquitine est utilisé à ces fins de signal il
est généralement présente comme une seule unité joint, bien qu'il existe
quelques rares cas où plus d'une molécule d'ubiquitine sera toujours agir pour
modifier, par opposition à se dégrader. Les cellules contiennent aussi des
enzymes spéciales appelées deubiquitinases qui peuvent éliminer les molécules
d'ubiquitine des protéines marquées et inverser le processus
