La voie ubiquitine-protéasome est une
voie intracellulaire qui permet à une cellule de digérer les protéines qui sont
vieux, et n'est donc pas susceptible de bien fonctionner, ou des protéines qui
étaient mal formés car ils ont été créés. Sans les ubiquitine-protéasome des
protéines de suivi de voie qui ne fonctionnent pas avec autant d'efficacité que
les protéines les plus récents, une cellule finirait gaspiller des ressources
biologiques précieuses, ce qui aurait un effet négatif sur l'ensemble de
l'organisme, si cet organisme est unicellulaire ou multi- cellulaire. Cette
voie est omniprésente - comme c'est le bien nommé "ubiquitine" - et
peut être trouvé dans les organismes unicellulaires allant d’archéobactéries
aux êtres humains.
L'ubiquitination est un processus qui, comme son nom l'indique, se trouve molécules de protéines cellulaires plus. Comme cycle de protéines cellulaires à travers des processus métaboliques ou autres cycles biologiques, ils sont souvent ubiquitinées avec l'utilisation et la répétition cyclique. C'est un indicateur biologique de l'âge ou comment utiliser une certaine protéine est. En marquant une protéine avec des chaînes d'ubiquitine qui indiquent combien de fois une protéine a été recyclé, une cellule a une façon de savoir quelles protéines se détériorent et doivent être digérés, ouvrant la voie à de nouvelles protéines doit être créé par les constituants d'acides aminés recyclés résulter de cette panne.
Pour certaines molécules, ubiquitination peut changer la fonction d'une protéine, un peu de la même façon phosphorylation possible. Une seule instance de l'ubiquitination ne pas marquer une protéine à la digestion par le protéasome. Poly-ubiquitination, cependant, marque une protéine à la dégradation de la voie ubiquitine-protéasome en shuntant cette molécule poly-ubiquitine dans le protéasome.
La voie ubiquitine-protéasome est entraînée par l'adénosine triphosphate (ATP), d'une source d'énergie commune intracellulaire. Enzymes associées à l'ubiquitination, comme E1, E2, E3 et E4, faciliter l'ubiquitination de protéines, indépendamment du fait que la protéine est marqué qu'une seule fois ou devient poly-ubiquitine. Il existe de nombreuses variantes d'enzymes spécifiques au sein de ces familles d'enzymes E1-E4. Lorsque la protéine poly-ubiquitine est finalement acheminée vers le protéasome, l'ATP doit également être fourni pour le protéasome à avoir une énergie d'activation suffisante pour rompre les liens de la protéine marquée de la dégradation.
La voie
ubiquitine-protéasome peut donc être considérée comme une entreprise de
recyclage des protéines intracellulaires. Il se brise les protéines mal
repliées ou anciens en unités plus petites - des acides aminés ou des petits
groupes d'acides aminés - qui peut ensuite être utilisé par la cellule pour
créer de nouvelles protéines. Alors poly-ubiquitination est la cause la plus
fréquente de la dégradation des protéines par le protéasome conduit, le
protéasome peut aussi décomposer les protéines dysfonctionnelles ou mal
repliées de manière ubiquitine-indépendante. Depuis le protéasome joue un rôle
utile dans la fonction du système immunitaire, des molécules intracellulaires
peuvent également être dégradées par le protéasome due à une présentation de
l'antigène à la suite de réponses du système immunitaire intracellulaires
