Beaucoup de protéines dans une
cellule sont recyclés sur une base régulière et sont une source d'acides aminés
pour la synthèse de nouvelles protéines. L'ubiquitine est une petite protéine
qui est ainsi nommé parce qu'il est omniprésent dans les cellules eucaryotes et
possède une structure très similaire entre beaucoup d'organismes différents. Il
fonctionne comme un tag qui s'attache aux protéines de les cibler, généralement
de la dégradation. Le processus d'ajout de cette balise pour les protéines
ciblées est connu comme la voie d'ubiquitination. Par la suite, ces protéines
sont décomposées en petits morceaux dans une structure connue comme protéasome.
Les protéines sont des molécules composées d'unités d'acides aminés reliés ensemble par des liaisons peptidiques. Ils peuvent subir un grand nombre de modifications, dont l'un est d'avoir des composés fixés au début ou à la fin de la molécule de protéine. De nombreuses protéines sont des enzymes qui accélèrent les réactions. Un type d'enzyme est une protéase qui dégrade autres protéines dans des circonstances particulières et très réglementé. La voie d'ubiquitination implique l'activité des protéases.
L'ubiquitine est une molécule omniprésente dans les organismes supérieurs. Il ne se trouve pas dans les bactéries. Cette petite protéine est trouvée dans les cellules. Il dispose d'un nombre anormalement élevé de molécules de l'acide aminé lysine, et il a sept de ces composés présents.
Le travail original sur l'ubiquitine a suggéré que les protéines ciblent, en particulier ceux qui étaient défectueuses, liée à une molécule de lysine en particulier sur cette étiquette protéique. Or, on sait que les protéines à dégrader peut se lier à différents groupes lysine ou même au groupe final de cette omniprésente protéines. Le procédé de la liaison de la protéine à l'ubiquitine pour démarrer le processus d'ubiquitination est consommatrice d'énergie. Normalement, le clivage d'une liaison peptidique libère de l'énergie. Dans ce cas, il utilise une molécule d'adénosine triphosphate monnaie énergétique de la cellule (ATP).
La voie d'ubiquitination est
complexe. Même la liaison de l'ubiquitine de la protéine ciblée implique trois
enzymes différentes. On active l'ubiquitine et est connu comme E1. Il ya des
douzaines de différents types d'enzymes impliquées dans la deuxième étape,
appelée E2, dans lequel l'ubiquitine activée est attaché à une enzyme de
conjugaison. Etape 3 utilise l'un des centaines de différents types d'enzymes
qui reconnaissent des protéines différentes de se dégrader et se fixe à la
protéine cible d'un groupe de la lysine sur la molécule d'ubiquitine.
L'ubiquitination se déroule dans un complexe appelé protéasome. C'est une grande structure dans laquelle protéases dégradent la protéine ubiquitinylées. Il se décompose en petits fragments d'acides aminés appelés peptides. Ces pièces peuvent être facilement dégradés dans les acides aminés constitutifs par des peptidases et utilisé comme source d'acides aminés de synthèse de nouvelles protéines. Dans certains cas, le processus produit des peptides actifs impliqués dans le métabolisme cellulaire.
La découverte que la voie
d'ubiquitination dirigé contre les protéines se dégrade dans le protéasome
avait des travaux de pelletée de terre. Il a obtenu le prix Nobel de chimie
pour les trois scientifiques impliqués. Comme d'autres recherches ont été
menées sur ce processus, il s'est avéré être beaucoup plus compliqué qu'on ne
le pensait initialement. Les protéines peuvent ubiquitine ont ajouté dans un
choix de vêtements, comme dans une chaîne. Ce processus a des répercussions sur
l'ensemble du spectre de la physiologie, les maladies infectieuses et des
troubles génétiques.
